“Digestión de la albúmina por “pepsina” industrial”
Práctica
#3
Grupo:
518
Integrantes:
Juárez
Tenorio Alejandra
Romero
Baltazar Diana
Romero
Medel M. Brenda
Biología
III
PROFA.
MARIA EUGENIA TOVAR
Objetivos:
Identificar la acción de la pepsina
sobre las proteínas
Identificar los productos de
la acción de la pepsina sobre las proteínas
Comprender la acción de los
jugos gástricos en la digestión química del alimento
Conocer cómo se puede activar
una enzima.
Preguntas
generadoras: Práctica #3
1.
¿Cómo actúa la
pepsina sobre las proteínas?
Actúa
degradando las proteínas, rompiendo los enlaces peptídicos y así proporcionar
polipéptidos.
2.
¿Cómo están
formadas las proteínas?
Están formadas de
aminoácidos, unidos por enlaces peptídidcos.
3.
¿Qué es la pepsina?
Es una enzima
digestiva, la cual degrada las proteínas.
4.
¿Cuál es el papel
que desempeñan las proteínas del alimento, en los animales?
Ayuda a formar
tejidos, sustancias de reserva y les aporta energía.
5.
¿Por qué es
necesario que se digieran las proteínas del alimento?
Porque no podrían
ser absorbidas por las células, puesto que son moléculas muy complejas que
nuestro organismo no podría aprovechar.
6.
¿Qué es la
hidrólisis de una proteína?
Es cuando una
molécula se descompone en agua, en la hidrólisis se rompen los enlaces
peptídicos que forman a las proteínas.
7.
¿Qué papel
desempeña el ácido clorhídrico al actuar sobre la pepsina?
Actúa como una
coenzima, la cual activa a la pepsina.
Hipótesis:
Creemos que el ácido clorhídrico
cuando actúa sobre la pepsina (enzima digestiva), facilitara la degradación (hidrolisis) de
las proteínas que están formadas por aminoácidos.
Introducción:
Las proteínas, como todos los principios alimenticios, sufren su
degradación en el aparato digestivo y son convertidas en aminoácidos,
fragmentos más pequeños, de fácil absorción. A lo largo del aparato digestivo
se vierten diversos jugos provistos de enzimas que desdoblan específicamente a
las proteínas: el jugo gástrico, el jugo pancreático y el jugo intestinal; se
reconocen, por lo tanto, las digestiones gástrica, pancreática e intestinal,
cada una caracterizada por determinar un paso más en el proceso de conversión
del material proteínico en aminoácidos.
Como en el caso de los carbohidratos, habitualmente los alimentos
proteínicos no se ingieren en su estado natural y son procesados antes de
servirse. La cocción de la carne, los huevos, las leguminosas, etc., altera la
estructura de las proteínas y las hace, en ciertos aspectos, más vulnerables a
la actividad de los jugos digestivos. Así, al calentarlos alimentos se produce
la polimerización de algunos de sus componentes, o al contrario, una cierta
degradación como en el caso del vapor sobrecalentado, tal como se obtiene en
las ollas de presión, que produce hidrólisis parcial. Aunque en general el
valor biológico y la digestibilidad de las proteínas no se alteran de modo
marcado con estos procedimientos, existen ejemplos claros de modificaciones
debidas a la cocción.
Una buena parte de las proteínas, por ejemplo la albúmina de la clara de
huevo, cuando son coaguladas por medio del calor, se hacen más fácilmente
atacables por las enzimas proteolíticas de las secreciones digestivas.
En la digestión gástrica, el jugo gástrico es un líquido acuoso,
incoloro, cuyo principal componente inorgánico es el ácido clorhídrico, HCl;
tiene además, pequeñas cantidades de otros aniones y cationes. Contiene algunas
proteínas, entre las cuales destacan la enzima proteolítica pepsina y la
glucoproteina mucina.
Material:
1 vaso de
precipitados de 1000 ml
Papel filtro
1 embudo
1 probeta de
100 ml
1 gradilla
4 tubos de
ensayo
4 probetas
de 10 ml
Gasas
Material
biológico:
Claras de
huevo
Sustancias:
Ácido
clorhídrico 0.1 N
Reactivo de
Biuret
Pepsina
Equipo:
1 balanza
granataria electrónica
1 parrilla
con agitador magnético
Método
Lo que realizamos en la práctica experimental tres fue llenar tubos de
ensayos con proporciones diferentes de agua, albumina, HCL, y pepsina, primero
llenamos los 4 tubos de ensayo con
albumina esta estaba hecha de clara de huevo lo que representaba las proteínas
las combinaciones de los tubos de ensayo fueron de la siguiente manera:
Albumina+agua
Albumina+agua+HCl
Albumina+pepsina+agua
Albumina+pepsina+HCl
Una vez hechas estas combinaciones, los pusimos en baño maría, después
de15 minutos le agregamos el reactivo de biuret el cual era el indicador de la
presencia de proteínas en la combinación
y más bien reaccionaba cuando la albumina ya había reaccionado por lo
tanto desciframos que los 4 primeros tubo de ensayo daban negativo a la prueba
el quinto fue el único que dio positivo.
Resultados:
Dos de los tubos de
ensayos tienen un color más obscuro que otro es el caso de los que
presentan el color café esto se debe a
que en estas soluciones la pepsina si actuó, lo que quiere decir que si degrado
las proteínas, esto se puede hacer gracias al reactivo de biuret.
Contenido del tubo
|
Reacción Biuret
|
Albúmina + agua
|
Negativa
|
Albúmina + agua
+ácido clorhídrico
|
Negativa
|
Albúmina +
pepsina + agua
|
Negativa
|
Albúmina +
pepsina +ácido clorhídrico
|
Positiva
|
Análisis de Resultados:
Proteína
|
Son
macro-moléculas, formadas con cadenas de aminoácidos unidos mediante enlaces
peptídicos.
|
Enlace peptídico.
|
Es un enlace entre
el grupo amino (-NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (-COOH) de otro
aminoácido.
|
Polipéptido
|
Es un polímero
formado por la unión de más de 10 aminoácidos.
|
Aminoácido
|
Forman la base de
las proteínas, constituidos por un grupo amino y un grupo carboxilo.
|
Digestión química
|
Intervienen las
enzimas para acelerar las reacciones químicas transformando las moléculas
complejas en simples.
|
Enzima activa
|
Es una enzima
formada por una proteína y una coenzima.
|
Enzima inactiva
|
Son las que
contaminan a las enzimas activas.
|
Discusión:
Creemos que los objetivos si se cumplieron por ejemplo inferimos en la acción
de la pepsina sobre las proteínas, lo cual conlleva identificar los productos
de la acción de la pepsina, comprendimos la acción de los jugos gástricos en la
digestión química.
Proteínas:
Son macromoléculas orgánicas, constituidas básicamente por carbono (C),
hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también
azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu),
magnesio (Mg), yodo (I), etc.
Estos elementos químicos se agrupan para formar unidades estructurales
llamados aminoácidos. Los aminoácidos son las unidades elementales
constitutivas de las moléculas denominadas Proteínas. Son pues, y en un muy
elemental símil, los "ladrillos" con los cuales el organismo
reconstituye permanentemente sus proteínas específicas consumidas por la sola
acción de vivir. Los alimentos que ingerimos nos proveen proteínas. Pero
tales proteínas no se absorben normalmente en tal constitución sino que, luego
de su desdoblamiento ("hidrólisis" o rotura), causado por el proceso
de digestión, atraviesan la pared intestinal en forma de aminoácidos y cadenas
cortas de péptidos. Esas sustancias se incorporan inicialmente al torrente
sanguíneo y, desde allí, son distribuidas hacia los tejidos que las necesitan
para formar las proteínas, consumidas durante el ciclo vital.
La albúmina es una proteína que se encuentra en gran proporción en
el torrente
sanguíneo, siendo la principal proteína de la sangre y a su vez la más abundante en el ser
humano.
Pepsina:
La pepsina es una enzima digestiva que es liberada por las células
principales del estómago y cuya función es degradar las proteínas de los alimentos en péptidos
(proteasa).Hidrólisis. El pepsinógeno se activa por el ácido hidroclorhídrico
(HCl), que es liberado por las células parietales de la mucosa gástrica. El HCl
crea un ambiente ácido que permite al pepsinógeno desplegarse y romperse a sí
mismo de una forma autocatalítica, generando pepsina (la forma activa).
Enlace peptídico:
Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un
enlace pepitico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo
carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al
desprendimiento de una molécula de agua.
Se representa normalmente como un enlace sencillo. Sin embargo, posee
una serie de características que lo aproximan más a un doble enlace.
La enzima Pepsina rompe estos enlaces para obtener una cadena más corta
de aminoácidos y pueda ser totalmente degradado en el duodeno.
Poli péptido:
Para
formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de
longitud y secuencia variable.
Si la hidrólisis de una proteína produce únicamente aminoácidos, la
proteína se denomina simple. Si, en cambio, produce otros compuestos orgánicos
o inorgánicos, denominados grupo prostético, la proteína se llama conjugada.
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles
estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria,
estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras
informa de la disposición de la anterior en el espacio.
Digestión:
La digestión es el proceso mediante el cual los alimentos que ingerimos se descomponen en sus unidades constituyentes hasta conseguir elementos simples que seamos capaces de asimilar. Así las proteínas se transforman en aminoácidos, los hidratos de Carbono en monosacáridos como la glucosa y las grasas en alcohol y ácidos grasos. Estas moléculas, mucho más simples y pequeñas, están en condiciones de ser absorbidas por el organismo. Para que se produzca la digestión es necesario que actúen las ENZIMAS digestivas
La digestión es el proceso mediante el cual los alimentos que ingerimos se descomponen en sus unidades constituyentes hasta conseguir elementos simples que seamos capaces de asimilar. Así las proteínas se transforman en aminoácidos, los hidratos de Carbono en monosacáridos como la glucosa y las grasas en alcohol y ácidos grasos. Estas moléculas, mucho más simples y pequeñas, están en condiciones de ser absorbidas por el organismo. Para que se produzca la digestión es necesario que actúen las ENZIMAS digestivas
Concepto de proteínas:
Las proteínas son
macromoléculas conformadas por cadenas lineales de aminoácidos, las cuales,
forman parte de la materia fundamental de las células y de las sustancias,
tanto vegetales como animales.
La pepsina
es una enzima clave que inicia el proceso de hidrólisis proteica. Las células
de la mucosa segregan pepsinógeno, y el HCl del estómago estimula la conversión
de pepsinógeno en pepsina. Esta enzima desdobla proteínas y péptidos, en sitios
específicos de la unión peptídica, como el grupo carboxilo de algunos
aminoácidos, fenilalanina, triptófano y tirosina, y quizás, leucina y otros
aminoácidos. La pepsina y la tripsina, que intervienen en la
hidrólisis de muchos tipos de proteínas, controlan muchas reacciones diferentes
Existen
enzimas como la tripsina y la pepsina que poseen una propiedad muy peculiar
denominada autocatálisis que les permite originar su propia formación a partir
de un precursor inerte denominado zimógeno. Como consecuencia, estas enzimas se
pueden reproducir en un tubo de ensayo.
Las
enzimas son muy eficaces. Cantidades pequeñas de una enzima pueden realizar a
bajas temperaturas lo que podría requerir reactivos violentos y altas
temperaturas con métodos químicos ordinarios. Por ejemplo, unos 30 g de pepsina
cristalina pura son capaces de digerir casi dos toneladas métricas de clara de
huevo en pocas horas. Una enzima no modifica el sentido de los equilibrios
químicos
Replanteamiento de
la hipótesis:
La enzima pepsina, una proteasa, degradara a la
albumina para formar un polipéptidomas pequeño y pueda ser totalmente degradado
en el duodeno. Pero esta enzima es secretada en estado inactivo como
pepsinógeno y tiene que ser activada mediante la acción del ácido clorhídrico l
que gracias a su pH activara a la enzima para convertirla en Pepsina y así
poder degradar a la proteína.
Conclusiones:
A través de este experimento pudimos aprender cómo
se activa la pepsina e identificamos los productos de la acción de la pepsina
sobre las proteínas.
Referencias:
http://www.quimbiotec.com/saber_mas_albumina.php
http://www.duiops.net/seresvivos/metazoos_digest.html
Programa de
Bilogía III Profa. María Eugenia Tovar